Структура белка — основные виды с описанием и примерами, функции

Что такое вторичная структура белка

Вторичная структура белка представляет собой α-спираль или β-слой, образованный из его первичной структуры. Это полностью зависит от образования водородных связей между структурными компонентами аминокислот. Как α-спираль, так и β-лист содержат регулярные повторяющиеся паттерны в позвоночнике.

альфа-спираль

Намотка полипептидного остова вокруг воображаемой оси по часовой стрелке образует α-спираль. Это происходит через образование водородных связей между атомом кислорода в карбонильной группе (C = O) аминокислоты и атомом водорода в аминогруппе (NH) четвертой аминокислоты полипептидной цепи.

Рисунок 2: Альфа-спираль и бета-лист

β-лист

В β-листе R-группа каждой аминокислоты альтернативно указывает выше и ниже основной цепи. Образование водородной связи происходит между соседними нитями, которые лежат рядом. Это означает, что атом кислорода карбонильной группы одной цепи образует водородную связь с атомом водорода аминогруппы второй цепи. Расположение двух нитей может быть параллельным или антипараллельным. Противопараллельные пряди более устойчивы.

Разница между первичной вторичной и третичной структурой белка

Определение

Первичная структура белка представляет собой линейную последовательность аминокислот, вторичная структура белка представляет собой складывание пептидной цепи в α-спираль или β-лист, в то время как третичная структура представляет собой трехмерную структуру белка. Это объясняет принципиальную разницу между первичной вторичной и третичной структурой белка.

форма

Как сказано в определении, первичная структура белка является линейной, вторичная структура белка может представлять собой α-спираль или β-лист, а третичная структура белка является глобулярной.

облигации

Первичная структура белка состоит из пептидных связей, образованных между аминокислотами, вторичная структура белка включает в себя водородные связи, тогда как третичная структура белка включает дисульфидные мостики, солевые мостики и водородные связи. В этом основное отличие первичной вторичной и третичной структуры белка.

Примеры

Первичная структура белка формируется во время трансляции. Вторичная структура белков образует коллаген, эластин, актин, миозин и кератиноподобные волокна, в то время как третичная структура белков включает ферменты, гормоны, альбумин, глобулин и гемоглобин.

Функции в ячейке

Их функции являются еще одним важным отличием первичной вторичной и третичной структуры белка. Первичная структура белка участвует в посттрансляционных модификациях, вторичная структура белков участвует в формировании таких структур, как хрящи, связки, кожа и т. Д., А третичная структура белков участвует в метаболических функциях организма.

Заключение

Первичная структура белка представляет собой аминокислотную последовательность, которая является линейной. Это производится во время перевода. Вторичная структура белка представляет собой либо α-спираль, либо β-слой, образованный в результате образования водородных связей. Он играет важную роль в формировании структур, таких как волокна коллагена, эластина, актина, миозина и кератина. Третичная структура белка является глобулярной и образуется в результате образования дисульфидных и солевых мостиков. Он играет жизненно важную роль в обмене веществ. Разница между первичной вторичной и третичной структурой белка заключается в их структуре, связях и роли в клетке.

Детерминанты

Стабильность родных состояний

Термостабильность

Белок, свернутый в свое нативное состояние или нативную конформацию, обычно имеет более низкую свободную энергию Гиббса (комбинацию энтальпии и энтропии ), чем развернутая конформация. Белок будет иметь тенденцию к низкоэнергетическим конформациям, которые будут определять укладку белка в клеточной среде. Поскольку многие похожие конформации будут иметь сходные энергии, белковые структуры динамичны , колеблясь между большими этими подобными структурами.

Глобулярные белки имеют ядро ​​из гидрофобных аминокислотных остатков и поверхностную область из открытых для воды заряженных гидрофильных остатков. Такое расположение может стабилизировать взаимодействия внутри третичной структуры. Например, в секретируемых белках, которые не находятся в цитоплазме , дисульфидные связи между остатками цистеина помогают поддерживать третичную структуру. Существует общность стабильных третичных структур, наблюдаемых в белках с различными функциями и различной эволюцией . Например, ствол ТИМА , названный фермент triosephosphateisomerase , является общей третичной структурой , как это высокостабильный, димерным , спиральный змеевик структура. Следовательно, белки можно классифицировать по структурам, которые они содержат. Базы данных белков, которые используют такую ​​классификацию, включают SCOP и CATH .

Кинетические ловушки

Складные кинетика может ловушкой белок в высокой энергии конформации, т.е. высокой энергии промежуточного доступа к конформации блоков к наименьшей энергии конформации. Конформация с высокой энергией может способствовать функции белка. Например, белок гемагглютинина гриппа представляет собой одну полипептидную цепь, которая при активации протеолитически расщепляется с образованием двух полипептидных цепей. Две цепи находятся в высокоэнергетической конформации. Когда местный pH падает, белок подвергается энергетически выгодной конформационной перестройке, которая позволяет ему проникать через мембрану клетки- хозяина .

Метастабильность

Некоторые третичные белковые структуры могут существовать в долгоживущих состояниях, которые не являются ожидаемым наиболее стабильным состоянием. Например, многие серпины (ингибиторы сериновой протеазы) демонстрируют эту метастабильность . Они претерпевают конформационные изменения, когда петля белка разрезается протеазой .

Белки-шапероны

Обычно предполагается, что нативное состояние белка также является наиболее термодинамически стабильным и что белок достигнет своего нативного состояния, учитывая его химическую кинетику , прежде чем он будет транслироваться . Белковые шапероны в цитоплазме клетки помогают вновь синтезированному полипептиду достичь его нативного состояния. Некоторые белки-шапероны обладают высокой специфичностью по своей функции, например, протеиндисульфидизомераза ; другие являются общими по своей функции и могут помогать большинству глобулярных белков, например, прокариотической системе белков GroEL / GroES и гомологичным эукариотическим белкам теплового шока (система Hsp60 / Hsp10).

Цитоплазматическая среда

Прогнозирование третичной структуры белка основывается на знании первичной структуры белка и сравнении возможной предсказанной третичной структуры с известными третичными структурами в банках данных белков . Это учитывает только цитоплазматическую среду, присутствующую во время синтеза белка, в той степени, в которой аналогичная цитоплазматическая среда также могла влиять на структуру белков, записанных в банке данных по белкам.

Связывание лиганда

Структура белка, например фермента , может измениться при связывании его природных лигандов, например кофактора . В этом случае структура белка, связанного с лигандом, известна как голоструктура, а несвязанного белка — как структура апо.

Структура, стабилизированная за счет образования слабых связей между боковыми цепями аминокислот — Определяется складыванием полипептидной цепи на самой себе (неполярные остатки расположены внутри белка, а полярные остатки в основном расположены снаружи) — Обволакивание белка приближает белок и относится к а-к, расположенным в отдаленных областях последовательности — Приобретение третичной структуры приводит к образованию карманов и сайтов, подходящих для распознавания и связывания определенных молекул (биоспецифичность)

Уровни организации белков

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Первичная структура белка — определенная последовательность a-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Пептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определенным образом свернута в пространстве.

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г. — гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой – 30).

Вторичная структура белка — конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О.

В результате образования внутримолекулярных водородных связей между атомами водорода аминогрупп и атомами кислорода карбонильных групп полипептидные цепи многих белков скручиваются в спираль.

Существует два основных способа укладки цепи.

Одна из моделей вторичной структуры — a-спираль. Другая модель – β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

В α-спирали на одном витке укладываются четыре аминокислотных остатка. Все радикалы аминокислот находятся снаружи спирали. Между группами NH и СО, находящимися на соседних витках, образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.

В β-структуре (складчатом слое) полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельно друг другу и удерживаются водородными связями.

Большинство белков содержит как α-спирали, так и β-структуры.

Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.

Третичная структура белка — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S- , водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Третичная структура – это трехмерная пространственная конфигурация закрученной α-спирали или β-структуры в пространстве.

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок» — компактную «глобулу».

Белок в водном растворе свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные (водоотталкивающие — от греч. гидро – вода, фобос – страх) боковые цепи были внутри молекулы, а гидрофильные (растворимые) – повернуты наружу.

Третичная структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи.

В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противоположно заряженных групп (солевые мостики) NH₃+ и COO— .

Интересно знать!

В составе волос содержится белок кератин. В его молекуле имеется большое количество дисульфидных связей. С помощью химической завивки волосам можно придать другую форму. Для этого волосы сначала накручивают на бигуди, затем обрабатывают раствором реагента-восстановителя, разрушающего дисульфидные связи, и прогревают. В результате этого кератин приобретает иную пространственную структуру. Далее волосы промывают и обрабатывают реагентом-окислителем, при этом происходит образование новых дисульфидных связей. Вследствие этого вновь приобретенная структура кератина стабилизируется. Волосы приобретают другую форму.

Четвертичная структура белка — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.

Четвертичная структура – способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей. Образующиеся структуры называются ассоциатами.

Термин «четвертичная структура» был предложен в 1958 г. Дж. Берналом.

Характерной особенностью белков с четвертичной структурой является их способность к самосборке, например, гемоглобин (белок крови)  легко собирается из смеси α- и β-цепей и гема.

Гемоглобин — сложный белок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя гемами – небелковыми образованиями, которые и придают крови красный цвет.

В каждом геме содержится один атом двухвалентного железа, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода. В результате такого связывания образуется оксигемоглобин, одна молекула которого переносит к тканям четыре молекулы кислорода.

Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ, молекулы которого присоединяются к аминогруппам, содержащимся в полипептидных цепях.

Рубрики: Белки

Белковая динамика и конформационные ансамбли

Белки не являются статическими объектами, а скорее населяют ансамбли конформационных состояний . Переходы между этими состояниями обычно происходят на наномасштабе и связаны с функционально значимыми явлениями, такими как аллостерическая передача сигналов и ферментативный катализ . Белковая динамика и конформационные изменения позволяют белкам функционировать как наноразмерные биологические машины внутри клеток, часто в форме мультибелковых комплексов . Примеры включают моторные белки , такие как миозин , который отвечает за сокращение мышц , кинезин , который перемещает груз внутри клеток от ядра по микротрубочкам , и динеин , который перемещает груз внутри клеток к ядру и вызывает аксонемное биение и жгутики . « представляет собой наномашину, состоящую из, возможно, более 600 белков в молекулярных комплексах, многие из которых также функционируют независимо как наномашины … Гибкие линкеры позволяют связанным ими рекрутировать их связывание партнеры и вызывают аллостерию на большие расстояния через ».

Схематическое изображение двух основных подходов к ансамблевому моделированию.

Белки часто считаются относительно стабильными третичными структурами, которые претерпевают конформационные изменения после взаимодействия с другими белками или как часть ферментативной активности. Однако белки могут иметь разную степень стабильности, и некоторые из менее стабильных вариантов представляют собой протеины с неупорядоченной структурой . Эти белки существуют и функционируют в относительно «неупорядоченном» состоянии, лишенном стабильной третичной структуры . В результате их трудно описать одной фиксированной третичной структурой . Конформационные ансамбли были разработаны как способ обеспечить более точное и «динамическое» представление конформационного состояния внутренне неупорядоченных белков .

Конформационные ансамбли были созданы для ряда высокодинамичных и частично развернутых белков, таких как Sic1 / Cdc4 , p15 PAF , MKK7 , бета-синуклеин и P27.

Определение структуры белка

Примеры белковых структур из PDB

Скорость определения структуры белка по методам и годам

Около 90% белковых структур, доступных в банке данных о белках , были определены с помощью рентгеновской кристаллографии . Этот метод позволяет измерить трехмерное (3-D) распределение плотности электронов в белке в кристаллизованном состоянии и, таким образом, вывести трехмерные координаты всех атомов, которые должны быть определены с определенным разрешением. Примерно 9% известных белковых структур были получены методами ядерного магнитного резонанса (ЯМР). Для более крупных белковых комплексов криоэлектронная микроскопия может определить белковые структуры. Разрешение обычно ниже, чем у рентгеновской кристаллографии или ЯМР, но максимальное разрешение постоянно увеличивается. Этот метод по-прежнему особенно ценен для очень больших белковых комплексов, таких как белки оболочки вируса и амилоидные волокна.

Общий состав вторичной структуры можно определить с помощью кругового дихроизма . Колебательную спектроскопию также можно использовать для характеристики конформации пептидов, полипептидов и белков. Двумерная инфракрасная спектроскопия стала ценным методом исследования структур гибких пептидов и белков, которые невозможно изучить другими методами. Более качественную картину структуры белка часто получают с помощью протеолиза , который также полезен для скрининга более кристаллизующихся образцов белка. Новые реализации этого подхода, включая быстрый параллельный протеолиз (FASTpp) , позволяют исследовать структурированную фракцию и ее стабильность без необходимости очистки. После того, как структура белка была определена экспериментально, дальнейшие подробные исследования могут быть выполнены с помощью вычислений с использованием молекулярно-динамического моделирования этой структуры.

Классификация белков

Белки делятся по своему внутреннему строению:

• Фибриллярные — в строении преобладает вторичная структура. Нерастворимы в воде, обладают высокой механической прочностью. Состоят из длинных полипептидных цепочек и имеют бета-слой. Входят в состав соединительной ткани (сухожилия, костная ткань). Таковыми являются коллаген, фиброин, керотин.
• Глобулярные — в строении преобладает третичная структура. Растворимы в воде, образуют коллоиды. Выполняют ферментативную, защитную (антитела), гормональную (инсулин, глюкагон) функции. Также благодаря им вода удерживается в цитоплазме.
• Промежуточные — имеют фибриллярную структуру. Во всех моментах схожи с фибриллярными белками, но имеют одно различие — растворимость в воде.

Белки подразделяются и по сложности строения:

• Простые — состоят только из аминокислот. Таковыми являются альбумины (в крови и яичном белке) и глобулины (в крови).
• Сложные — в строении, помимо аминокислот, имеют простетическую часть. Приведем примеры сложных белков: казеин молока, муцин (в слюне), нуклеопротеины (их образуют хромосомы), липопротеины, хромопротеины (состоят из железа и гемоглобина).

Мы разобрали все самые важные моменты строения белковых молекул. Нужно остановиться на последнем вопросе — функциях белков.
Рис. 6. Функции белков

Домены, мотивы и складки в структуре белка

Белковые домены. Две показанные белковые структуры имеют общий домен (темно-бордовый), домен PH , который участвует в связывании фосфатидилинозитол (3,4,5) -трисфосфата.

Белки часто описываются как состоящие из нескольких структурных единиц. Эти единицы включают домены, и складки. Несмотря на то, что существует около 100 000 различных белков, экспрессируемых в эукариотических системах, существует гораздо меньше различных доменов, структурных мотивов и складок.

Структурная область

Структурный домен является элементом общей структуры белка , что сам собой стабилизирующим и часто складки независимо от остальной части белковой цепи. Многие домены не являются уникальными для белковых продуктов одного гена или одного семейства генов, но вместо этого появляются во множестве белков. Домены часто называют и выделяют, потому что они играют важную роль в биологической функции белка, к которому они принадлежат; например, « кальций- связывающий домен кальмодулина ». Поскольку они независимы друг от друга, домены могут быть «обменены» с помощью генной инженерии между одним белком и другим, чтобы образовать химерные белки. Консервативная комбинация нескольких доменов, которые встречаются в разных белках, таких как домен протеинтирозинфосфатазы и пара доменов C2 , была названа «супердоменом», который может развиваться как единое целое.

Структурные и последовательные мотивы

В структурных и последовательность мотивов см коротких сегментов белка трехмерной структуры или аминокислотной последовательности , которые были обнаружены в большом количестве различных белков

Супервторичная структура

Supersecondary структура относится к конкретной комбинации вторичных структурных элементов, таких как β-α-бета единиц или спираль-поворот-спираль мотив. Некоторые из них можно также назвать структурными мотивами.

Белковая складка

Белковая складка относится к общей архитектуре белка, такой как пучок спиралей , β-бочка , складка Россмана или различные «складки», представленные в базе данных структурной классификации белков . Связанное с этим понятие — топология белка .

Уровни структуры белка

Есть четыре различных уровня белковой структуры.

Четыре уровня белковой структуры

Первичная структура

Первичная структура белка относится к последовательности аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура удерживается вместе пептидными связями, которые образуются в процессе биосинтеза белка . Два конца полипептидной цепи называются карбоксильным концом (С-конец) и аминным концом (N-концом) в зависимости от природы свободной группы на каждом конце. Подсчет остатков всегда начинается с N-конца (NH ₂ -группа), который является концом, на котором аминогруппа не участвует в пептидной связи. Первичная структура белка определяется геном, соответствующим белку. Конкретная последовательность нуклеотидов в ДНК является транскрибируется в мРНК , которая считывается рибосомой в процессе , называемом переводом . Последовательность аминокислот в инсулине была открыта Фредериком Сэнгером , установив, что белки имеют определяющие аминокислотные последовательности. Последовательность белка уникальна для этого белка и определяет структуру и функцию белка. Последовательность белка можно определить такими методами, как деградация по Эдману или . Однако часто он считывается непосредственно из последовательности гена с использованием генетического кода . При обсуждении белков строго рекомендуется использовать слова «аминокислотные остатки», потому что при образовании пептидной связи молекула воды теряется, и, следовательно, белки состоят из аминокислотных остатков. Посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование и гликозилирование , обычно также считаются частью первичной структуры и не могут быть прочитаны из гена. Например, инсулин состоит из 51 аминокислоты в 2 цепях. Одна цепь состоит из 31 аминокислоты, а другая — из 20 аминокислот.

Вторичная структура

Α-спираль с водородными связями (желтые точки)

Вторичная структура относится к очень регулярным локальным субструктурам на фактической основной цепи полипептида. Два основных типа вторичной структуры, α-спираль и β-цепь или β-листы , были предложены в 1951 году Linus Pauling et al. Эти вторичные структуры определяются типами водородных связей между пептидными группами основной цепи. Они имеют правильную геометрию, ограниченную конкретными значениями двугранных углов ψ и φ на графике Рамачандрана . Как α-спираль, так и β-лист представляют собой способ насыщения всех доноров и акцепторов водородных связей в основной цепи пептида. Некоторые части белка упорядочены, но не образуют регулярных структур. Их не следует путать со случайной спиралью , развернутой полипептидной цепью, лишенной какой-либо фиксированной трехмерной структуры. Несколько последовательных вторичных структур могут образовывать « супервторичный блок ».

Третичная структура

Третичная структура относится к трехмерной структуре, созданной одной молекулой белка (одной полипептидной цепью ). Он может включать в себя один или несколько доменов . Α-спирали и β-складки складываются в компактную глобулярную структуру . Сворачивание происходит за счет неспецифических гидрофобных взаимодействий , захоронения гидрофобных остатков из воды , но структура остается стабильной только тогда, когда части белкового домена фиксируются на месте посредством специфических третичных взаимодействий, таких как солевые мостики , водородные связи и т. Д. и плотная упаковка боковых цепей и дисульфидных связей . Дисульфидные связи чрезвычайно редки в цитозольных белках, поскольку цитозоль (внутриклеточная жидкость) обычно является восстанавливающей средой.

Четвертичная структура

Четвертичная структура — это трехмерная структура, состоящая из агрегации двух или более отдельных полипептидных цепей (субъединиц), которые действуют как единая функциональная единица ( мультимер ). Полученный мультимер стабилизируется теми же нековалентными взаимодействиями и дисульфидными связями, что и в третичной структуре. Есть много возможных организаций четвертичной структуры. Комплексы из двух или более полипептидов (т.е. множества субъединиц) называются мультимерами . В частности, он будет называться димером, если он содержит две субъединицы, тример, если он содержит три субъединицы, тетрамер, если он содержит четыре субъединицы, и пентамер, если он содержит пять субъединиц. Субъединицы часто связаны друг с другом операциями симметрии , такими как 2-кратная ось в димере. Мультимеры, состоящие из идентичных субъединиц, обозначаются с префиксом «гомо-», а мультимеры, состоящие из разных субъединиц, обозначаются с префиксом «гетеро-», например, гетеротетрамер, такой как два альфа и два бета. цепочки гемоглобина .

Характеристика химических связей в третичной структуре белка

В значительной степени сворачивание полипептидной цепи обусловлено соотношением гидрофильных и гидрофобных радикалов. Первые стремятся вступить во взаимодействие с водородом (составным элементом воды) и потому находятся на поверхности, а гидрофобные участки наоборот устремляются в центр молекулы. Такая конформация энергетически наиболее выгодна. В результате формируется глобула с гидрофобной сердцевиной.

Гидрофильные радикалы, которые все же попадают в центр молекулы, взаимодействуют друг с другом с образованием ионных или водородных связей. Ионные связи могут возникать между противоположно заряженными аминокислотными радикалами, в качестве которых выступают:

• катионные группы аргинина, лизина или гистидина (имеют положительный заряд);
• карбоксильные группы радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислоты (имеют отрицательный заряд).

Водородные связи образуются при взаимодействии незаряженных (OH, SH, CONH₂) и заряженных гидрофильных групп. Ковалентные связи (самые прочные в третичной конформации) возникают между SH-группами цистеиновых остатков, формируя так называемые дисульфидные мостики. Обычно эти группы удалены друг от друга в линейной цепи и сближаются только в процессе укладки. Дисульфидные связи не характерны для большинства внутриклеточных белков.

Третичная структура взаимодействия

Ниже приведены основные взаимодействия, которые составляют третичные структуры белков. Они управляют изгибом и скручиванием, которые помогают белковой молекуле достичь стабильного состояния. Мы можем наблюдать взаимодействия, которые являются ковалентными, где пары электронов распределяются между атомами, или нековалентными, когда пары электронов не распределяются между атомами. Напомним, что разрушение этих связей может привести к денатурации белка.

Гидрофобные взаимодействия

Эти нековалентные связи являются наиболее важным фактором и движущей силой в формировании третичной структуры.

Если мы разместим гидрофобный (ненавидящие воду) молекулы в воде, эти молекулы будут собираться вместе и образовывать большие куски гидрофобных молекул. Поскольку некоторые R-группы гидрофильный (любящий воду) и другие являются гидрофобными, все аминокислоты, содержащие гидрофильные боковые цепи, такие как изолейцин, будут обнаружены на поверхности белка, в то время как аминокислоты, которые имеют гидрофобные боковые цепи, такие как аланин, будут объединяться вместе в центре белка. Следовательно, белок, который образуется в воде, как и большинство из них, будет иметь гидрофобное ядро ​​и гидрофильную поверхность

Это очень важно при определении того, как будет выглядеть третичная структура

Дисульфидные Мосты

Это очень сильные ковалентные связи, обнаруженные между остатками цистеина, которые находятся в непосредственной близости в космосе. Связи образуются между серными группами на различных остатках цистеина, как показано ниже.

Ионные облигации

Некоторые аминокислоты содержат боковые цепи, которые несут положительные или отрицательные заряды. Если аминокислота с положительным зарядом достаточно близка к аминокислоте, которая несет отрицательный заряд, они могут образовать связь, которая помогает стабилизировать молекулу белка.

Водородные связи

Мы можем наблюдать эти связи между молекулами воды в решение и гидрофильные аминокислотные боковые цепи на поверхности молекулы. Водородные связи также возникают между полярными боковыми цепями и помогают стабилизировать третичную структуру.

Базы данных структуры белков

Белковая структура базы данных представляет собой базу данных, которая моделируется вокруг различных белковых структур. Цель большинства баз данных о структуре белков — организовать и аннотировать структуры белков, обеспечивая доступ биологического сообщества к экспериментальным данным в удобной форме. Данные, включенные в базы данных структур белков, часто включают трехмерные координаты, а также экспериментальную информацию, такую ​​как размеры элементарной ячейки и углы для структур, определенных . Хотя в большинстве случаев, в этом случае белки или определения конкретной структуры белка также содержат информацию о последовательности, а некоторые базы данных даже предоставляют средства для выполнения запросов на основе последовательности, основным атрибутом базы данных структуры является структурная информация, тогда как базы данных последовательностей сосредоточены на информация о последовательности и не содержит структурной информации для большинства записей. Базы данных структуры белков имеют решающее значение для многих усилий в вычислительной биологии, таких как , как при разработке используемых вычислительных методов, так и при предоставлении большого экспериментального набора данных, используемого некоторыми методами для понимания функции белка.

Определение

Знания о третичной структуре растворимых глобулярных белков более развиты, чем у мембранных белков, потому что первые легче изучать с помощью имеющихся технологий.

Рентгеновская кристаллография

Рентгеновская кристаллография — наиболее распространенный инструмент, используемый для определения структуры белка . Он обеспечивает высокое разрешение структуры, но не дает информации о конформационной гибкости белка .

ЯМР

ЯМР белков дает сравнительно более низкое разрешение структуры белка. Он ограничивается более мелкими белками. Однако он может предоставить информацию о конформационных изменениях белка в растворе.

Криогенная электронная микроскопия

Криогенная электронная микроскопия (крио-ЭМ) может дать информацию как о третичной, так и о четвертичной структуре белка. Он особенно хорошо подходит для крупных белков и симметричных комплексов из белковых субъединиц .

Двойная поляризационная интерферометрия

Интерферометрия с двойной поляризацией обеспечивает дополнительную информацию о белках, захваченных на поверхности. Это помогает в определении изменений структуры и экстерьера с течением времени.