Строение белков — особенности, функции, биологическая роль

Стабильность белка

Термодинамическая стабильность белков представляет собой разницу свободной энергии между свернутым и развернутым состояниями белка. Эта разница в свободной энергии очень чувствительна к температуре, поэтому изменение температуры может привести к разворачиванию или денатурации. Денатурация белка может привести к потере функции и потере нативного состояния. Свободная энергия стабилизации растворимых глобулярных белков обычно не превышает 50 кДж / моль

Принимая во внимание большое количество водородных связей, которые имеют место для стабилизации вторичных структур и стабилизации внутреннего ядра посредством гидрофобных взаимодействий, свободная энергия стабилизации проявляется как небольшая разница между большими числами.

Базы данных структуры белков

Белковая структура базы данных представляет собой базу данных, которая моделируется вокруг различных белковых структур. Цель большинства баз данных о структуре белков — организовать и аннотировать структуры белков, обеспечивая доступ биологического сообщества к экспериментальным данным в удобной форме. Данные, включенные в базы данных структур белков, часто включают трехмерные координаты, а также экспериментальную информацию, такую ​​как размеры элементарной ячейки и углы для структур, определенных . Хотя в большинстве случаев, в этом случае белки или определения конкретной структуры белка также содержат информацию о последовательности, а некоторые базы данных даже предоставляют средства для выполнения запросов на основе последовательности, основным атрибутом базы данных структуры является структурная информация, тогда как базы данных последовательностей сосредоточены на информация о последовательности и не содержит структурной информации для большинства записей. Базы данных структуры белков имеют решающее значение для многих усилий в вычислительной биологии, таких как , как при разработке используемых вычислительных методов, так и при предоставлении большого экспериментального набора данных, используемого некоторыми методами для понимания функции белка.

Уровни организации белков

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Первичная структура белка — определенная последовательность a-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Пептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определенным образом свернута в пространстве.

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г. — гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой – 30).

Вторичная структура белка — конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О.

В результате образования внутримолекулярных водородных связей между атомами водорода аминогрупп и атомами кислорода карбонильных групп полипептидные цепи многих белков скручиваются в спираль.

Существует два основных способа укладки цепи.

Одна из моделей вторичной структуры — a-спираль. Другая модель – β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

В α-спирали на одном витке укладываются четыре аминокислотных остатка. Все радикалы аминокислот находятся снаружи спирали. Между группами NH и СО, находящимися на соседних витках, образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.

В β-структуре (складчатом слое) полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельно друг другу и удерживаются водородными связями.

Большинство белков содержит как α-спирали, так и β-структуры.

Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.

Третичная структура белка — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S- , водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Третичная структура – это трехмерная пространственная конфигурация закрученной α-спирали или β-структуры в пространстве.

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок» — компактную «глобулу».

Белок в водном растворе свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные (водоотталкивающие — от греч. гидро – вода, фобос – страх) боковые цепи были внутри молекулы, а гидрофильные (растворимые) – повернуты наружу.

Третичная структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи.

В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противоположно заряженных групп (солевые мостики) NH₃+ и COO— .

Интересно знать!

В составе волос содержится белок кератин. В его молекуле имеется большое количество дисульфидных связей. С помощью химической завивки волосам можно придать другую форму. Для этого волосы сначала накручивают на бигуди, затем обрабатывают раствором реагента-восстановителя, разрушающего дисульфидные связи, и прогревают. В результате этого кератин приобретает иную пространственную структуру. Далее волосы промывают и обрабатывают реагентом-окислителем, при этом происходит образование новых дисульфидных связей. Вследствие этого вновь приобретенная структура кератина стабилизируется. Волосы приобретают другую форму.

Четвертичная структура белка — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.

Четвертичная структура – способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей. Образующиеся структуры называются ассоциатами.

Термин «четвертичная структура» был предложен в 1958 г. Дж. Берналом.

Характерной особенностью белков с четвертичной структурой является их способность к самосборке, например, гемоглобин (белок крови)  легко собирается из смеси α- и β-цепей и гема.

Гемоглобин — сложный белок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя гемами – небелковыми образованиями, которые и придают крови красный цвет.

В каждом геме содержится один атом двухвалентного железа, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода. В результате такого связывания образуется оксигемоглобин, одна молекула которого переносит к тканям четыре молекулы кислорода.

Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ, молекулы которого присоединяются к аминогруппам, содержащимся в полипептидных цепях.

Рубрики: Белки

Функции белков

Строение белков, все четыре структуры этих полимеров, обусловливают их функции. Каждый определенный белок выполняет и свою функцию, и общие задачи для этого класса веществ:

• Структурная — главнейшая задача данных полимеров. Данную функцию белки выполняют на различных уровнях организации живой материи. Но главным является то, что они входят в состав всех клеточных мембран. Отдельные представители — коллаген, эластин, керотин содержатся в перьях, волосах, коже и ногтях.
• Транспортная — не менее важная задача белков. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных. Гемоцианин выполняет аналогичные действия, но у беспозвоночных. Миоглобин транспортирует кислород к мышцам.
• Защитная — осуществление защиты от различных инфекций и вредоносных микроорганизмов. Выполняют эту задачу антитела крови, фибриноген, тромбин, способствующие процессам свертывания крови и образования тромбов. Каталаза препятствует развитию свободно-радикальных процессов, которые являются крайне вредоносными для человеческого организма.
• Ферментативная — белки катализируют практически все химические реакции, происходящие в клетке. Функцию выполняют трипсин и глутамин-синтетаза.
• Сократительная — актин и миозин участвуют в сокращении мышц.
• Регуляторная — количество определенных веществ регулируют инсулин, глюкагон и специальное сложное вещество — адренокортикотропин (АКТГ).
• Запасающая — питательные вещества запасают казеин молока, яичный альбумин.
• Токсичная — данную задачу выполняют особые белки-токсины, каковыми являются змеиный и дифтерийный яды.
• Энергетическая — самая незначительная и маловажная. За счет расщепления одного грамма белка выделяется 17,6 килоджоулей энергии.

Итак, разобрав строение белков, мы узнали, что они являются непериодическими биополимерами, состоящими из 20 аминокислот. Различные представители этого класса веществ могут иметь от одной до четырех структур, в каждой из которых преобладают свои виды связи. Белки, различающиеся по своей форме и количеству структур, имеют индивидуальные физические свойства и отдельные функции. Незаменимость белков для всех живых существ мы доказали при рассмотрении выполняемых ими задач.Для закрепления изученного материала рекомендуем пройти тест, расположенный ниже, и посмотреть видео.

Домены, мотивы и складки в структуре белка

Белковые домены. Две показанные белковые структуры имеют общий домен (темно-бордовый), домен PH , который участвует в связывании фосфатидилинозитол (3,4,5) -трисфосфата.

Белки часто описываются как состоящие из нескольких структурных единиц. Эти единицы включают домены, и складки. Несмотря на то, что существует около 100 000 различных белков, экспрессируемых в эукариотических системах, существует гораздо меньше различных доменов, структурных мотивов и складок.

Структурная область

Структурный домен является элементом общей структуры белка , что сам собой стабилизирующим и часто складки независимо от остальной части белковой цепи. Многие домены не являются уникальными для белковых продуктов одного гена или одного семейства генов, но вместо этого появляются во множестве белков. Домены часто называют и выделяют, потому что они играют важную роль в биологической функции белка, к которому они принадлежат; например, « кальций- связывающий домен кальмодулина ». Поскольку они независимы друг от друга, домены могут быть «обменены» с помощью генной инженерии между одним белком и другим, чтобы образовать химерные белки. Консервативная комбинация нескольких доменов, которые встречаются в разных белках, таких как домен протеинтирозинфосфатазы и пара доменов C2 , была названа «супердоменом», который может развиваться как единое целое.

Структурные и последовательные мотивы

В структурных и последовательность мотивов см коротких сегментов белка трехмерной структуры или аминокислотной последовательности , которые были обнаружены в большом количестве различных белков

Супервторичная структура

Supersecondary структура относится к конкретной комбинации вторичных структурных элементов, таких как β-α-бета единиц или спираль-поворот-спираль мотив. Некоторые из них можно также назвать структурными мотивами.

Белковая складка

Белковая складка относится к общей архитектуре белка, такой как пучок спиралей , β-бочка , складка Россмана или различные «складки», представленные в базе данных структурной классификации белков . Связанное с этим понятие — топология белка .

Что такое вторичная структура белка

Вторичная структура белка представляет собой α-спираль или β-слой, образованный из его первичной структуры. Это полностью зависит от образования водородных связей между структурными компонентами аминокислот. Как α-спираль, так и β-лист содержат регулярные повторяющиеся паттерны в позвоночнике.

альфа-спираль

Намотка полипептидного остова вокруг воображаемой оси по часовой стрелке образует α-спираль. Это происходит через образование водородных связей между атомом кислорода в карбонильной группе (C = O) аминокислоты и атомом водорода в аминогруппе (NH) четвертой аминокислоты полипептидной цепи.

Рисунок 2: Альфа-спираль и бета-лист

β-лист

В β-листе R-группа каждой аминокислоты альтернативно указывает выше и ниже основной цепи. Образование водородной связи происходит между соседними нитями, которые лежат рядом. Это означает, что атом кислорода карбонильной группы одной цепи образует водородную связь с атомом водорода аминогруппы второй цепи. Расположение двух нитей может быть параллельным или антипараллельным. Противопараллельные пряди более устойчивы.

Уровни структуры белка

Есть четыре различных уровня белковой структуры.

Четыре уровня белковой структуры

Первичная структура

Первичная структура белка относится к последовательности аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура удерживается вместе пептидными связями, которые образуются в процессе биосинтеза белка . Два конца полипептидной цепи называются карбоксильным концом (С-конец) и аминным концом (N-концом) в зависимости от природы свободной группы на каждом конце. Подсчет остатков всегда начинается с N-конца (NH ₂ -группа), который является концом, на котором аминогруппа не участвует в пептидной связи. Первичная структура белка определяется геном, соответствующим белку. Конкретная последовательность нуклеотидов в ДНК является транскрибируется в мРНК , которая считывается рибосомой в процессе , называемом переводом . Последовательность аминокислот в инсулине была открыта Фредериком Сэнгером , установив, что белки имеют определяющие аминокислотные последовательности. Последовательность белка уникальна для этого белка и определяет структуру и функцию белка. Последовательность белка можно определить такими методами, как деградация по Эдману или . Однако часто он считывается непосредственно из последовательности гена с использованием генетического кода . При обсуждении белков строго рекомендуется использовать слова «аминокислотные остатки», потому что при образовании пептидной связи молекула воды теряется, и, следовательно, белки состоят из аминокислотных остатков. Посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование и гликозилирование , обычно также считаются частью первичной структуры и не могут быть прочитаны из гена. Например, инсулин состоит из 51 аминокислоты в 2 цепях. Одна цепь состоит из 31 аминокислоты, а другая — из 20 аминокислот.

Вторичная структура

Α-спираль с водородными связями (желтые точки)

Вторичная структура относится к очень регулярным локальным субструктурам на фактической основной цепи полипептида. Два основных типа вторичной структуры, α-спираль и β-цепь или β-листы , были предложены в 1951 году Linus Pauling et al. Эти вторичные структуры определяются типами водородных связей между пептидными группами основной цепи. Они имеют правильную геометрию, ограниченную конкретными значениями двугранных углов ψ и φ на графике Рамачандрана . Как α-спираль, так и β-лист представляют собой способ насыщения всех доноров и акцепторов водородных связей в основной цепи пептида. Некоторые части белка упорядочены, но не образуют регулярных структур. Их не следует путать со случайной спиралью , развернутой полипептидной цепью, лишенной какой-либо фиксированной трехмерной структуры. Несколько последовательных вторичных структур могут образовывать « супервторичный блок ».

Третичная структура

Третичная структура относится к трехмерной структуре, созданной одной молекулой белка (одной полипептидной цепью ). Он может включать в себя один или несколько доменов . Α-спирали и β-складки складываются в компактную глобулярную структуру . Сворачивание происходит за счет неспецифических гидрофобных взаимодействий , захоронения гидрофобных остатков из воды , но структура остается стабильной только тогда, когда части белкового домена фиксируются на месте посредством специфических третичных взаимодействий, таких как солевые мостики , водородные связи и т. Д. и плотная упаковка боковых цепей и дисульфидных связей . Дисульфидные связи чрезвычайно редки в цитозольных белках, поскольку цитозоль (внутриклеточная жидкость) обычно является восстанавливающей средой.

Четвертичная структура

Четвертичная структура — это трехмерная структура, состоящая из агрегации двух или более отдельных полипептидных цепей (субъединиц), которые действуют как единая функциональная единица ( мультимер ). Полученный мультимер стабилизируется теми же нековалентными взаимодействиями и дисульфидными связями, что и в третичной структуре. Есть много возможных организаций четвертичной структуры. Комплексы из двух или более полипептидов (т.е. множества субъединиц) называются мультимерами . В частности, он будет называться димером, если он содержит две субъединицы, тример, если он содержит три субъединицы, тетрамер, если он содержит четыре субъединицы, и пентамер, если он содержит пять субъединиц. Субъединицы часто связаны друг с другом операциями симметрии , такими как 2-кратная ось в димере. Мультимеры, состоящие из идентичных субъединиц, обозначаются с префиксом «гомо-», а мультимеры, состоящие из разных субъединиц, обозначаются с префиксом «гетеро-», например, гетеротетрамер, такой как два альфа и два бета. цепочки гемоглобина .

Номенклатура

Число субъединиц в олигомерном комплексе описывается с использованием названий, оканчивающихся на -mer (греч. «Часть, субъединица»). Формальные и греко-латинские названия обычно используются для первых десяти типов и могут использоваться для до двадцати субъединиц, тогда как комплексы более высокого порядка обычно описываются количеством субъединиц, за которыми следует -мерный.

* Нет известных примеров

Хотя комплексы выше октамеров редко наблюдаются для большинства белков, есть некоторые важные исключения. Вирусные капсиды часто состоят из 60 белков. В клетке также обнаружено несколько молекулярных машин , таких как протеасома (четыре гептамерных кольца = 28 субъединиц), транскрипционный комплекс и сплайсосома . Рибосомы , вероятно , самая большая молекулярная машина, и состоит из множества РНК и белковых молекул.

В некоторых случаях белки образуют комплексы, которые затем собираются в еще более крупные комплексы. В таких случаях используется номенклатура, например, «димер димеров» или «тример димеров», чтобы предположить, что комплекс может диссоциировать на более мелкие субкомплексы перед диссоциацией на мономеры.

Структурные классификации белков

Белковые структуры можно сгруппировать на основе их структурного сходства, топологического класса или общего эволюционного происхождения. База данных структурной классификации белков и база данных CATH предоставляют две различные структурные классификации белков. Когда структурное сходство велико, два белка, возможно, отошли от общего предка, и общая структура белков считается доказательством гомологии . Сходство структуры затем можно использовать для группировки белков в суперсемейства белков . Если общая структура значительна, но общая фракция мала, общий фрагмент может быть следствием более драматического эволюционного события, такого как горизонтальный перенос генов , и объединение белков, разделяющих эти фрагменты, в суперсемейства белков больше не оправдано. Топология белка также может использоваться для классификации белков. Теория узлов и топология схем — это две топологические структуры, разработанные для классификации белковых складок на основе пересечения цепей и внутрицепочечных контактов соответственно.

Четвертичная структура — белок

Четвертичная структура белка формируется как ансамбль двух или более полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вторичную и третичную структуры и называется субъединицей. Субъединицы могут быть либо одинаковыми по составу и строению, либо различными. Несколько таких субъединиц могут объединяться с образованием в результате совместной упаковки четвертичной структуры.
 

Четвертичная структура белка не менее важна, поскольку некоторые белки выполняют свои биологические функции, находясь не в виде одинарной полипептидной цепи, а в виде конгломерата ( ансамбля) двух или более цепей.
 

Четвертичная структура белков имеет, по-видимому, непосредственное отношение к существованию изоферменпгов. Изоферментами называются ферменты, встречающиеся у одного и того же биологического вида в разных структурных формах. Особенно хорошо изучен в этом отношении благодаря исследованиям Каплана, Маркерта и их сотрудников фермент лактатдегидро-геназа; этот фермент был выделен из организма цыпленка в двух главных формах, из которых одна характерна для скелетных мышц, а другая — для сердечной мышцы. Эти две формы заметно отличаются одна от другой как по аминокислотному составу, так и по некоторым физическим, иммунологическим и каталитическим свойствам. Общее число различных форм лактатдегидрогеназы, обнаруженных у цыплят, а также выделенных из других источников, равно пяти. Три из них занимают по своим свойствам промежуточное положение между формой, характерной для скелетных мышц, и формой, характерной для сердечной мышцы.
 

Четвертичная структура белка формируется за счет объединения нескольких третичных. Они подобно белкам характеризуются большой относительной молекулярной массой. При гидролизе НК образуются пуриновые и шфимидиновые основания, углеводный компонент и фосфорная кислота. Углеводный компонент в РНК представлен рибозой, а в ДНК — дезоксирибозой. Аденин, гуанин и цитозин являются общими как для РНК, так и для ДНК. Четвертым основанием в РНК является урацил, а в ДНК — тимин.
 

Четвертичная структура белков варьируется очень широко. На некоторых электронных микрофотографиях ясно видны агрегаты белковых молекул, однако их тонкую структуру установить не удается.
 

Специфичность четвертичной структуры белков проявляется в определенной конформационной автономии полипептидных фрагментов, входящих в состав макромолекулы белка.
 

Выяснение четвертичной структуры определенйого белка яв — ЛЯется не такой простой задачей, как может показаться. Обычно используемые методы не всегда дают однозначные ответы.
 

Под четвертичной структурой белка по-нимают пространственное расположение самих глобул.
 

По-видимому, четвертичная структура белков играет большую биологическую роль, хотя точное ее значение и не вполне ясно. Укажем здесь, что белок крови — гемоглобин — представляет собой тетрамер, состоящий из двух не вполне идентичных пар молекул типа миоглобина. При кислых рН накопление положительных зарядов преодолевает силы сцепления между субмолекулами и гемоглобин распадается сначала на две, а потом и на все четыре субъединицы. Это превращение также полностью обратимо.
 

Для исследования четвертичной структуры белков широко используется химическая модификация, в частности, бифункциональными реагентами ( см. с. С помощью такого подхода была изучена пространственная структуре ДНК-зависимой РНК-полиме-разы E.
 

Положение о четвертичной структуре высокомолекулярных белков было подкреплено исследованиями вирусных белков, расположение субъединиц которых оказалось упорядоченным в еще большей степени. В вирусе табачной мозаики 2000 совершенно идентичных субъединиц, по размерам приблизительно равных молекуле миоглобина, расположены по спирали, обвивающей стержневую молекулу нуклеиновой кислоты. Полиэдральные формы вирусов обязаны своими правильными очертаниями упорядоченному поверхностному расположению белковых субъединиц.
 

Что подразумевают под четвертичной структурой белка.
 

Одно время рассматривались и четвертичные структуры белков, но сейчас приняты лишь первичная, вторичная и третичная структуры.
 

Вклад гидрофобных взаимодействий в стабилизацию третичной и четвертичной структуры белков весьма значителен: в случае третичной структуры на их долю приходится, вероятно, более половины стабилизирующей силы. Гидрофобные реакции, по-видимому, играют также доминирующую роль в агрегации субъединиц многомерных ферментов, по крайней мере некоторых из них.
 

Белковая динамика и конформационные ансамбли

Белки не являются статическими объектами, а скорее населяют ансамбли конформационных состояний . Переходы между этими состояниями обычно происходят на наномасштабе и связаны с функционально значимыми явлениями, такими как аллостерическая передача сигналов и ферментативный катализ . Белковая динамика и конформационные изменения позволяют белкам функционировать как наноразмерные биологические машины внутри клеток, часто в форме мультибелковых комплексов . Примеры включают моторные белки , такие как миозин , который отвечает за сокращение мышц , кинезин , который перемещает груз внутри клеток от ядра по микротрубочкам , и динеин , который перемещает груз внутри клеток к ядру и вызывает аксонемное биение и жгутики . « представляет собой наномашину, состоящую из, возможно, более 600 белков в молекулярных комплексах, многие из которых также функционируют независимо как наномашины … Гибкие линкеры позволяют связанным ими рекрутировать их связывание партнеры и вызывают аллостерию на большие расстояния через ».

Схематическое изображение двух основных подходов к ансамблевому моделированию.

Белки часто считаются относительно стабильными третичными структурами, которые претерпевают конформационные изменения после взаимодействия с другими белками или как часть ферментативной активности. Однако белки могут иметь разную степень стабильности, и некоторые из менее стабильных вариантов представляют собой протеины с неупорядоченной структурой . Эти белки существуют и функционируют в относительно «неупорядоченном» состоянии, лишенном стабильной третичной структуры . В результате их трудно описать одной фиксированной третичной структурой . Конформационные ансамбли были разработаны как способ обеспечить более точное и «динамическое» представление конформационного состояния внутренне неупорядоченных белков .

Конформационные ансамбли были созданы для ряда высокодинамичных и частично развернутых белков, таких как Sic1 / Cdc4 , p15 PAF , MKK7 , бета-синуклеин и P27.

Определение третичной структуры

Третичная структура – это структура, при которой полипептидные цепи становятся функциональными. На этом уровне каждый белок имеет определенную трехмерную форму и представляет функциональные группы на своей внешней поверхности, позволяя ему взаимодействовать с другими молекулами и придавая ему уникальную функцию. Договоренность сделана с помощью шаперонов, которые перемещают цепочку белка, сближая различные группы в цепочке, чтобы помочь им сформировать связи. Эти аминокислоты взаимодействующие обычно находятся далеко друг от друга в цепочке.

Первичная структура белка, представляющая собой простую цепочку аминокислот, удерживаемую вместе пептидными связями, определяет структуры высшего или вторичного или третичного порядка, определяя складывание цепи. Каждая аминокислота имеет уникальную боковую цепь или R-группу, что придает аминокислотам их отличные свойства.

Когда белок, такой как фермент, теряет свою третичную структуру, он больше не может выполнять свою работу, потому что он стал денатурированным и потерял свою биологическую функцию. Это обычно происходит при температурах, которые слишком высоки для белка молекула, Однако, как только температура возвращается к нормальной, третичная структура может быть достигнута снова

Это говорит о том, что именно первичная структура является наиболее важной для определения более сложного складывания

Определение

Четвертичная структура белка может быть определена с использованием различных экспериментальных методик, которые требуют образца белка в различных экспериментальных условиях. Эксперименты часто обеспечивают оценку массы нативного белка и, вместе со знанием масс и / или стехиометрии субъединиц, позволяют предсказать четвертичную структуру с заданной точностью. Точное определение субъединичного состава не всегда возможно по разным причинам.

Количество субъединиц в белковом комплексе часто можно определить путем измерения гидродинамического молекулярного объема или массы интактного комплекса, что требует условий нативного раствора. Для свернутых белков массу можно вывести из их объема, используя частичный удельный объем 0,73 мл / г. Однако измерения объема менее надежны, чем измерения массы, поскольку развернутые белки, по-видимому, имеют гораздо больший объем, чем свернутые белки; необходимы дополнительные эксперименты, чтобы определить, развернулся ли белок или образовал олигомер.

Внутригенное дополнение

Когда несколько копий полипептида, кодируемого геном, образуют четвертичный комплекс, эта белковая структура называется мультимером. Когда мультимер формируется из полипептидов, продуцируемых двумя разными мутантными аллелями конкретного гена, смешанный мультимер может проявлять большую функциональную активность, чем несмешанные мультимеры, образованные каждым из мутантов по отдельности. В таком случае это явление называется внутригенной комплементацией (также называемой межаллельной комплементацией). Внутригенная комплементация, по-видимому, является обычным явлением и была изучена во многих различных генах у множества организмов, включая грибы Neurospora crassa , Saccharomyces cerevisiae и Schizosaccharomyces pombe ; бактерия Salmonella typhimurium ; вирус бактериофага Т4 , вирус РНК и человека. Межмолекулярные силы, вероятно ответственные за самопознание и образование мультимеров, обсуждались Jehle.